单原子纳米酶因其原子利用率最大化、活性位点均一及催化性能优异等特点，被视为天然酶最具潜力的替代品。然而，与天然酶相比，其催化活性仍存在明显不足，限制了性能突破与应用拓展。鉴于此，任劲松研究员课题组通过化学气相沉积技术，创新性地构建了锚定于高曲率表面的单原子纳米酶（hFeSA），其可及活性位点密度达5.51×10¹⁹ sites/g，较传统铁基单原子纳米酶提升约2.56倍，并兼具优化的电子结构，使其可以高效模拟多种天然酶活性。对于类过氧化物酶活性，hFeSA的催化常数和比活性分别是传统铁基单原子纳米酶的2.56倍和9.56倍；对于类氧化酶活性，hFeSA对TMB氧化的催化常数和比活性分别为传统铁基单原子纳米酶的3.11倍和12.01倍；此外，hFeSA具备多酶活性，在类谷胱甘肽氧化酶和类NADPH氧化酶活性中同样表现显著提升；理论计算揭示，曲面载体上的单原子位点可有效降低能垒，增强Fe-N4位点的固有活性。